Visa källa för Enzym

[[Fil:GLO1 Homo sapiens small fast.gif|miniatyr|300px|Mänskligt glyoxalas I. Två [[zink]]-joner som är nödvändiga för att enzymet ska kunna katalysera sin reaktion visas som lila sfärer och [[inhibitor|enzyminhibitorn]] ''S''-hexylglutation visas genom en [[kalottmodell]] sittande i enzymets två [[aktiva centrum]].]]

'''Enzymer''' är [[protein]]er som [[katalys]]erar, alltså ökar eller minskar hastigheten på [[kemisk reaktion|kemiska reaktioner]].<ref>{{bokref |författare=Smith AL (Ed) ''et al.'' |titel=Oxford dictionary of biochemistry and molecular biology |utgivare=Oxford University Press |utgivningsort=Oxford [Oxfordshire] |år=1997 |id={{ISBN|0-19-854768-4}} |språk=engelska}}</ref><ref>{{bokref |författare=Grisham, Charles M.; Reginald H. Garrett |titel=Biochemistry |utgivare=Saunders College Pub. |utgivningsort=Philadelphia |år=1999 |sid=426–7 |id={{ISBN|0-03-022318-0}} |språk=engelska}}</ref> I enzymatiska reaktioner kallas molekylerna som går in i reaktionen för [[Substrat (kemi)|substrat]], vilket sedan omvandlas till andra molekyler kallade produkter. Nästan alla processer inom den [[cellbiologi|biologiska cellen]] behöver enzymer för att fortgå med tillräckliga hastigheter. Varje enzym binder sina särskilda substrat till sitt [[aktivt centrum|aktiva centrum]], den del av enzymet där själva katalyseringen av den kemiska reaktionen sker. I kombination med att ett enzym bara påskyndar ett fåtal reaktioner innebär detta att en cells [[metabolism]] i hög grad styrs av vilka enzym cellen producerar.

Liksom alla katalytiska molekyler fungerar enzymer genom att sänka [[aktiveringsenergi]]n  (''E''<sub>a</sub><sup>‡</sup>) för en reaktion. Detta resulterar i att produkterna bildas snabbare och att reaktionerna når sitt jämviktsstadium snabbare. De flesta enzymreaktioner går miljontals gånger snabbare än jämförbara okatalyserade reaktioner. Precis som med alla andra katalytiska molekyler konsumeras dessutom inte enzymer i reaktionerna de katalyserar, inte heller ändrar de reaktionernas [[kemisk jämvikt|jämvikt]]. Däremot skiljer sig enzymer från övriga katalytiska molekyler genom att de är mycket mer specifika. Man känner till över 4 000 [[biokemi]]ska reaktioner som katalyseras av enzymer.<ref>{{tidskriftsref |url=http://www.expasy.org/NAR/enz00.pdf |format=PDF |författare=Bairoch A. |år=2000 |titel=The ENZYME database in 2000 |tidskrift=Nucleic Acids Res |volym=28 |sid=304–5 |pmid=10592255 |doi=10.1093/nar/28.1.304 |nummer=1 |pmc=102465 |språk=engelska |arkivurl=https://web.archive.org/web/20110601003507/http://www.expasy.org/NAR/enz00.pdf |arkivdatum=2011-06-01 |hämtdatum=2010-11-12  | issn=0305-1048 }} {{Wayback|url=http://www.expasy.org/NAR/enz00.pdf |date=20110601003507 }}</ref> Ett fåtal [[Ribonukleinsyra|RNA]]-molekyler kan också katalysera reaktioner och kallas då [[ribozym]]er. Ribozymerna upptäcktes på 1980-talet och utgör en vital del av [[ribosom]]en.<ref>{{tidskriftsref |författare=Lilley D |titel=Structure, folding and mechanisms of ribozymes |tidskrift=Curr Opin Struct Biol |volym=15 |nummer=3 |sid=313–23 |år=2005 |pmid=15919196 |doi=10.1016/j.sbi.2005.05.002 |språk=engelska}}</ref><ref>{{tidskriftsref |författare=Cech T |titel=Structural biology. The ribosome is a ribozyme |tidskrift=Science |volym=289 |nummer=5481 |sid=878–9 |år=2000 |pmid=10960319 |doi=10.1126/science.289.5481.878 |språk=engelska}}</ref> Syntetiska molekyler som kallas [[artificiellt enzym|artificiella enzym]] uppvisar också enzymliknande katalytiska egenskaper.<ref>{{tidskriftsref |författare=Groves JT |titel=Artificial enzymes. The importance of being selective |tidskrift=Nature |volym=389 |nummer=6649 |sid=329–30 |år=1997 |pmid=9311771 | doi =10.1038/38602 |språk=engelska}}</ref>

Enzymets aktivitet kan påverkas av andra molekyler. [[Inhibitor]]er är molekyler som minskar enzymaktivitet; [[enzymaktivator|aktivatorer]] är molekyler som ökar den. Många [[läkemedel]] och [[gift]]er är enzyminhibitorer. Aktiviteten påverkas också av [[temperatur]], kemisk miljö exempelvis [[pH]] och koncentrationen av substrat. Vissa enzym används kommersiellt, i exempelvis framställning av [[antibiotika]] och andra läkemedel eller i [[tvättmedel]] , där enzymerna underlättar nedbrytningen av protein- eller [[fett]]fläckar på tvätten.

== Etymologi och historia ==
[[Fil:Eduardbuchner.jpg|thumb|180px|right|[[Eduard Buchner]]]]
Redan i slutet av 1700-talet och början av 1800-talet var det känt att kött bröts ned av magsafter<ref name="Reaumur1752">{{tidskriftsref | efternamn =de Réaumur |förnamn =RAF | författarlänk =René Antoine Ferchault de Réaumur |år =1752 | titel =Observations sur la digestion des oiseaux |tidskrift =Histoire de l'academie royale des sciences | volym = 1752|sid = 266, 461}}</ref> samt att [[stärkelse]] omvandlades till [[socker]] av växtextrakt och saliv. Mekanismen för hur detta gick till var dock ännu inte identifierad.<ref>{{bokref |författare=Williams, H. S. |år=1904 |url=http://etext.lib.virginia.edu/toc/modeng/public/Wil4Sci.html |titel=A History of Science: in Five Volumes. Volume IV: Modern Development of the Chemical and Biological Sciences |utgivare=Harper and Brothers |utgivningsort=New York}}</ref>

På 1800-talet, när [[Louis Pasteur]] studerade hur [[jäst]] kunde omvandla socker till [[alkohol]], kom han fram till slutsatsen att jäsningen katalyserades av cellens livskraft, något som ansågs specifikt för levande organismer. Han skrev att "alkoholjäsning är korrelerad med jästcellernas liv och ordning, inte med döden eller cellernas förruttnelse".{{#tag:ref|"alcoholic fermentation is an act correlated with the life and organization of the yeast cells, not with the death or putrefaction of the cells."|group= en}}<ref>{{tidskriftsref |författare=Dubos J.|år=1951|titel=Louis Pasteur: Free Lance of Science, Gollancz. Quoted in Manchester K. L. (1995) Louis Pasteur (1822–1895)—chance and the prepared mind|tidskrift=Trends Biotechnol|volym=13|nummer=12|sid=511–5|pmid=8595136 |doi=10.1016/S0167-7799(00)89014-9}}</ref>

Termen ''[[wiktionary:enzym|enzym]]'' för denna process introducerades 1877 av den tyske fysiologen [[Wilhelm Kühne]] (1837–1900). Ordet kommer från det [[grekiska]] ''ενζυμον''.<ref>Kühne myntade termen "enzyme" i: W. Kühne (1877) "[http://books.google.com/books?id=jzdMAAAAYAAJ&pg=PA190&ie=ISO-8859-1&output=html Über das Verhalten verschiedener organisirter und sog. ungeformter Fermente]", ''Verhandlungen des naturhistorisch-medicinischen Vereins zu Heidelberg'', vol. 1, nummer 3, sidorna 190-193. relevanta stycket finns att finna på sidan 190: "Um Missverständnissen vorzubeugen und lästige Umschreibungen zu vermeiden schlägt Vortragender vor, die ungeformten oder nicht organisirten Fermente, deren Wirkung ohne Anwesenheit von Organismen und ausserhalb derselben erfolgen kann, als ''Enzyme'' zu bezeichnen." (Översättning: För att förebygga missförstånd och undvika besvärliga omskrivningar, föreslår författaren att man betecknar de oformade eller inte organiserade ferment, vilkas verkning kan ske utan närvaron av organismen och utanför den samma, som ''Enzyme''.)</ref>

1897 publicerade [[Eduard Buchner]] sin första artikel om jästextrakt som helt saknade levande celler men som ändå kunde jäsa socker. Han hade gjort upptäckten under en serie experiment vid [[Humboldt-Universität zu Berlin|Berlins universitet]].<ref>{{webbref |url=https://www.nobelprize.org/prizes/chemistry/1907/buchner/biographical/ |titel=Eduard Buchner – Biography |utgivare=Nobelprize.org |hämtdatum=30 oktober 2018 |språk=engelska }}</ref> Han namngav enzymet som kunde jäsa [[sackaros]] "zymas".<ref>{{webbref |url=https://www.nobelprize.org/prizes/chemistry/1907/buchner/lecture/ |titel=Eduard Buchner's 1907 Nobel lecture – Cell-Free Fermentation|utgivare=Nobelprize.org |hämtdatum=30 oktober 2018 |språk=engelska}}</ref> 1907 mottog Eduard Buchner [[Nobelpriset i kemi]] med motiveringen: "för hans biologiskkemiska efterforskningar och upptäckten av cellfri jäsning".<ref>{{webbref|citat=för hans biologiskkemiska undersökningar och upptäckt av den cellfria jäsningen|titel=Pristagare Kungl. Vetenskapsakademin: Eduard Buchner|utgivare=Kungl. Vetenskapsakademin|url=https://www.kva.se/prisvinnare/eduard-buchner/|hämtdatum=30 oktober 2018|språk=svenska|arkivurl=https://web.archive.org/web/20221203002016/https://www.kva.se/prisvinnare/eduard-buchner/|arkivdatum=3 december 2022}}</ref>

Efter att ha visat att enzymer kunde fungera utanför levande celler var nästa steg att bestämma dess biokemiska natur. Många forskare hade tidigare lagt märke till att enzymatisk aktivitet var associerat med proteiner, men flertalet forskare argumenterade för att proteiner endast var bärare för riktiga enzymer och att proteiner i sig själva inte kunde katalysera reaktioner. 1926 visade dock [[James Sumner]] att enzymet [[ureas]] i sin helhet var ett protein och [[kristallisation|kristalliserade]] det. Han gjorde samma sak med enzymet [[katalas]] 1937. Slutsatsen att proteiner kan vara enzymer bevisades definitivt av [[John Northrop]] och [[Wendell Stanley]] som arbetade med matsmältningsenzymerna [[pepsin]], [[trypsin]] och kymotrypsin. De tre forskarna belönades för sina upptäckter med 1946 års nobelpris i kemi.<ref>{{webbref |url=https://www.nobelprize.org/prizes/chemistry/1946/ |titel=The Nobel Prize in Chemistry 1946 |utgivare=Nobelprize.org |hämtdatum=2018-10-30 |språk=engelska}}</ref>

Upptäckten att enzymer kunde kristalliseras ledde småningom till att dess [[proteinstruktur|strukturer]] kunde bestämmas med hjälp av [[röntgenkristallografi]]. Det första enzym vars struktur klargjordes på detta sätt var [[lysozym]], ett enzym som finns i tårar, saliv och äggvita och som bryter ner [[cellvägg]]en hos vissa bakterier. Strukturen bestämdes av en grupp ledd av [[David Phillips]] och publicerades 1965.<ref>{{tidskriftsref |författare=Blake CC, Koenig DF, Mair GA, North AC, Phillips DC, Sarma VR. |år=1965 |titel=Structure of hen egg-white lysozyme. A three-dimensional Fourier synthesis at 2 Angstrom resolution |tidskrift=Nature |volym=22|nummer=206 |sid=757–61 |pmid=5891407|doi=10.1038/206757a0}}</ref> Den högupplösta strukturen för lysozym blev startpunkten för bestämning av många fler enzymstrukturer och försök att förstå hur enzymer fungerar på atomnivå.

== Struktur och mekanismer ==
[[Fil:Carbonic anhydrase.png|miniatyr|Schematisk illustration av [[karboanhydras|mänskligt karboanhydras II]]. Det grå klotet är en zink-kofaktor i det [[aktiva centrum]]et. Illustrationen är skapad från [http://www.rcsb.org/pdb/explore.do?structureId=1MOO PDB 1MOO].]]
Enzymer är oftast [[globulära proteiner]] och deras längd varierar från endast 62 [[aminosyra|aminosyror]] för [[4-oxalokrotonat tautomeras]], som består av en enda peptidkedja,<ref>{{tidskriftsref |författare=Chen LH, Kenyon GL, Curtin F, Harayama S, Bembenek ME, Hajipour G, Whitman CP |titel=4-Oxalocrotonate tautomerase, an enzyme composed of 62 amino acid residues per monomer |tidskrift=J. Biol. Chem. |volym=267 |nummer=25 |sid=17716–21 |år=1992 |pmid=1339435}}</ref> till en längd på över 2 500 aminosyror i fallet animalt [[fettsyrasyntas]].<ref>{{tidskriftsref |författare=Smith S |titel=The animal fatty acid synthase: one gene, one polypeptide, seven enzymes  |url=http://www.fasebj.org/content/8/15/1248.full.pdf+html|tidskrift=FASEB J. |volym=8 |nummer=15 |sid=1248–59 |datum=1 december 1994 |pmid=8001737 |hämtdatum=2010-11-14}}</ref>

Liksom alla protein är enzymer långa, linjära kedjor av aminosyror som [[proteinveckning|veckats]] till [[Tertiärstruktur|3-dimensionella strukturer]]. Varje unik aminosyrasekvens ger en specifik form med unika egenskaper. Enzymers funktion bestäms av deras 3-dimensionella struktur.<ref>{{tidskriftsref |tidskrift=Science|författare=Anfinsen C.B.|år=1973|titel=Principles that Govern the Folding of Protein Chains |sid=223–30 |pmid=4124164| doi=10.1126/science.181.4096.223|volym=181|nummer=96}}</ref> Trots detta är det svårt att förutsäga ett enzyms funktion utifrån dess struktur, en nöt man hittills inte lyckats knäcka.<ref>{{tidskriftsref |författare=Dunaway-Mariano D |titel=Enzyme function discovery |tidskrift=Structure |volym=16 |nummer=11 |sid=1599–600 |år=2008 |månad=November |pmid=19000810 |doi=10.1016/j.str.2008.10.001}}</ref>

De flesta enzymer är mycket större än de substrat de verkar på, och endast en liten del av enzymet (runt 3-4 aminosyror) är direkt inblandade i katalysen.<ref>{{webbref |url=http://www.ebi.ac.uk/thornton-srv/databases/CSA/ |titel=The Catalytic Site Atlas |utgivare=The European Bioinformatics Institute |hämtdatum=2010-11-14 |arkivurl=https://web.archive.org/web/20130803032349/http://www.ebi.ac.uk/thornton-srv/databases/CSA/ |arkivdatum=2013-08-03 }}.</ref> Den del av enzymet som innehåller dessa katalytiska aminosyror, som binder substratet och sedan stabiliserar reaktionen kallas för det [[aktivt centrum|aktiva centrumet]]. Enzymer kan också ha delar som kan binda [[kofaktor]]er, vilka då är nödvändiga för katalys. Vissa enzym har även bindningsplatser för små molekyler, vilka ofta är direkta eller indirekta produkter eller substrat i den reaktion enzymet katalyserar. Dessa bindningsställen kan bidra till att öka eller sänka enzymers aktivitet, och erbjuder på så sätt ett medel för [[negativ återkoppling]].<ref name=kofaktor>{{bokref|titel=Essential Cell Biology |författare=Alberts, Bruce et al. |upplaga=2:a upplagan |år=2005 |utgivare=Garland Science |id={{ISBN|0-8153-3481-8}} |sid=207, 214}}</ref>

Proteinkedjor kan ibland gå ihop och ge upphov till [[proteinkomplex]]. De flesta enzymer kan [[denatureras]], alltså vecklas upp och inaktiveras, av värme eller kemiska denaturanter, vilka förstör den 3-dimensionella strukturen hos proteinet. Beroende på enzymet kan denatureringen antingen vara reversibel eller irreversibel.<ref>{{bokref|titel=Essential Cell Biology |författare=Alberts, Bruce et al. |upplaga=2:a upplagan |år=2005 |utgivare=Garland Science |id={{ISBN|0-8153-3481-8}} |sid=49-52}}</ref>

Många enzymer tillverkas som fysiologiskt inaktiva [[proenzym]]er, även kallade zymogener, vilka ligger vilande i väntan på att bli aktiverade. Proenzymet aktiveras genom ''proteolytisk aktivering'', då ett [[proteas]] klyver bort en del av proenzymet. Denna klyvning kan förändra enzymets form, men ofta har enzymets aktiva yta varit dold och blir fritt att binda sitt substrat i och med aktiveringen. En annan strategi för att hålla enzymer inaktiva tills de nått den plats där de ska agera, eller den tidpunkt då de behövs, är [[inhibitor]]er som binder enzymet och håller det inaktivt.<ref>{{bokref|titel=Essential Cell Biology |författare=Alberts, Bruce et al. |upplaga=2:a upplagan |år=2005 |utgivare=Garland Science |id={{ISBN|0-8153-3481-8}} |sid=288-289}}</ref>

=== Specificitet ===
Enzymer är oftast mycket specifika vad gäller vilka substrat de katalyserar i vilka reaktioner. Denna specificitet uppnås genom att utnyttja bland annat komplementär passform, elektrisk laddning och [[hydrofil]]a/[[hydrofob]]a egenskaper hos enzymer och substrat. Enzymer kan också uppvisa mycket noggrann [[sterisk specificitet]], [[regioselektivitet]] och [[kemoselektivitet]].<ref>{{tidskriftsref |författare=Jaeger KE, Eggert T.|år=2004|titel=Enantioselective biocatalysis optimized by directed evolution|tidskrift=Curr Opin Biotechnol.|volym=15 |nummer=4|sid=305–13|pmid=15358000|doi=10.1016/j.copbio.2004.06.007}}</ref>

Några av de enzymer som visar högst specificitet och noggrannhet är involverade i [[replikation|replikerandet]] och [[genuttryck|uttryckandet av genomet]], det vill säga proteinsyntesen. Dessa enzymer har korrekturläsningsmekanismer (på engelska: ''proof-reading''). Exempelvis [[DNA-polymeras]] utför först katalysen i ett steg, och kontrollerar sedan i andra steget att produkten är korrekt.<ref>{{tidskriftsref |författare=Shevelev IV, Hubscher U.|år=2002|titel=The 3' 5' exonucleases| tidskrift=Nat Rev Mol Cell Biol.|volym=3|nummer=5|sid=364–76|pmid=11988770|doi=10.1038/nrm804}}</ref> Denna tvåstegsprocess resulterar i en genomsnittlig felfrekvens på mindre än ett fel per 100 miljarder reaktioner hos de noggrannare typerna av polymeras hos däggdjur.<ref>{{bokref|författare=Berg, Jeremy M. et al.|titel=Biochemistry|upplaga=6:e upplagan |år=2006 |utgivare=W.H. Freeman and Company |utgivningsort=New York |id={{ISBN|978-0-7167-6766-4}}}}</ref> Liknande korrekturläsningsmekanism finns även hos [[RNA-polymeras]]er,<ref>{{tidskriftsref|författare=Zenkin N, Yuzenkova Y, Severinov K.|år=2006|titel=Transcript-assisted transcriptional proofreading| journal=Science.|volym=313|sid=518–20|pmid=16873663|doi=10.1126/science.1127422 |issue=5786}}</ref> [[aminoacyl-tRNA-syntetas]]<ref>{{tidskriftsref |författare=Ibba M, Soll D.|år=2000|titel=Aminoacyl-tRNA synthesis|tidskrift=Annu Rev Biochem. |volym=69 |sid=617–50 |pmid=10966471 |doi=10.1146/annurev.biochem.69.1.617}}</ref> och [[ribosom]]er.<ref>{{tidskriftsref |författare=Rodnina MV, Wintermeyer W.|år=2001|titel=Fidelity of aminoacyl-tRNA selection on the ribosome: kinetic and structural mechanisms| tidskrift=Annu Rev Biochem.|volym=70|sid=415–35|pmid=11395413 |doi =10.1146/annurev.biochem.70.1.415}}</ref>

==== "Nyckeln i låset"-modellen ====
Enzymer är mycket specifika. Nobelpristagaren och organkemisten [[Hermann Emil Fischer]] föreslog 1894 att detta kunde bero på att både enzymet och substratet besitter specifika och komplementära geometriska former som mycket precist passar ihop.<ref>{{tidskriftsref |författare=Fischer E.|år=1894|titel=Einfluss der Configuration auf die Wirkung der Enzyme|tidskrift=Ber. Dt.
Chem. Ges.|volym=27|sid=2985–93|url =http://gallica.bnf.fr/ark:/12148/bpt6k90736r/f364.chemindefer|doi=10.1002/cber.18940270364}}</ref> Detta benämns som "lås och nyckel"-modellen (en: "the lock and key model").

[[Fil:Induced_fit_diagram w. Swe. captions.png|miniatyr|Illustration som visar hypotesen om hur substrat binder till enzymer genom inducerad passform.]]

År 1958 föreslog [[Daniel Koshland]] en modifiering av denna modell. Eftersom enzymer har flexibel struktur kommer det aktiva centret att förändras till följd av interaktioner mellan substrat och enzym.<ref>{{tidskriftsref|doi=10.1073/pnas.44.2.98|författare=Koshland D. E.|år=1958|titel=Application of a Theory of Enzyme Specificity to Protein Synthesis|tidskrift=Proc. Natl. Acad. Sci.|volym=44|nummer=2|sid=98–104|pmid=16590179|pmc=335371}}</ref> Detta resulterar i att substratet inte binder till ett oföränderligt aktivt centrum, utan aminosyrornas sidokedjor gjuts in i de exakta positioner som gör att enzymet kan utföra sin katalytiska funktion.<ref>{{tidskriftsref|författare=Vasella A, Davies GJ, Bohm M.|år=2002|titel=Glycosidase mechanisms|tidskrift=Curr Opin Chem Biol.|volym=6|nummer=5|sid=619–29|pmid=12413546|doi=10.1016/S1367-5931(02)00380-0}}</ref> Det aktiva centrumet fortsätter att förändras till dess att substratet är fullständigt bundet.<ref>{{bokref |efternamn=Boyer |förnamn=Rodney |titel=Concepts in Biochemistry |år=2002 |upplaga=2:a upplagan |utgivare=John Wiley & Sons, Inc. |utgivningsort=New York, Chichester, Weinheim, Brisbane, Singapore, Toronto. |isbn=0-470-00379-0 |sid=137–8 |kapitel=6 |oclc=51720783 |språk=engelska}}</ref> Koshlands modell kallas ofta "inducerad passform" och är den modell som idag är allmänt accepterad.<ref>{{bokref|titel=Essential Cell Biology |författare=Alberts, Bruce et al. |upplaga=2:a upplagan |år=2005 |utgivare=Garland Science |id={{ISBN|0-8153-3481-8}} |sid=215}}</ref>

=== Alloster reglering ===
{{fördjupning|Alloster reglering}}
Allostera centrum är ställen på enzymer som binder molekyler i sin omgivning i [[cell]]en med svaga, [[icke-kovalenta bindningar]] och orsakar på så vis en [[konformation]]sändring av enzymet. Ändringen i konformation påverkar det aktiva centrumet och därigenom även enzymets reaktionshastighet.<ref>{{tidskriftsref|författare=Neet KE |titel=Cooperativity in enzyme function: equilibrium and kinetic aspects |tidskrift=Meth. Enzymol. |volym=249 |nummer= |sid=519–67 |år=1995 |pmid=7791626 |doi=10.1016/0076-6879(95)49048-5}}</ref> Allostera interaktioner kan både hämma och aktivera enzymer. Många av kroppens enzymer regleras allostert.<ref>{{tidskriftsref |författare=Changeux JP, Edelstein SJ |titel=Allosteric mechanisms of signal transduction |tidskrift=Science |volym=308 |nummer=5727 |sid=1424–8 |år=2005 |månad=June |pmid=15933191 |doi=10.1126/science.1108595}}</ref>

== Kofaktorer och koenzymer ==
{{fördjupning|Kofaktor|Koenzym}}
=== Kofaktorer ===
Många enzymer behöver binda till molekyler som inte är protein för att kunna uppvisa aktivitet. Dessa kallas kofaktorer.<ref>{{webbref |url=http://www.chem.qmul.ac.uk/iupac/bioinorg/CD.html#34 |titel=Glossary of Terms Used in Bioinorganic Chemistry: Cofactor |hämtdatum=2010-11-12 |efternamn=de Bolster |förnamn=M.W.G. |år=1997 |utgivare=[[International Union of Pure and Applied Chemistry]] |språk=engelska |arkivurl=https://web.archive.org/web/20170121172848/http://www.chem.qmul.ac.uk/iupac/bioinorg/CD.html#34#34 |arkivdatum=2017-01-21 }}</ref> Kofaktorer kan antingen vara [[Oorganisk kemi|oorganiska]] (exempelvis metalljoner och kol-svavel-kluster) eller [[organisk kemi|organiska]] (exempelvis [[flavin]] och [[hemgrupp|hem]]). Organiska kofaktorer kan antingen vara [[prostetisk grupp|prostetiska grupper]], vilka binder hårt till enzymet, eller [[koenzym]]er, vilka frisläpps från enzymets aktiva säte under den kemiska reaktionens gång. Exempel på koenzymer är [[NAD+|NADH]], [[Nikotinamid-adenin-dinukleotidfosfat|NADPH]] och [[adenosintrifosfat]]. Dessa molekyler överför kemiska grupper mellan enzymer.<ref>{{webbref |url=http://www.chem.qmul.ac.uk/iupac/bioinorg/CD.html#33 |titel=Glossary of Terms Used in Bioinorganic Chemistry: Coenzyme |hämtdatum=2010-11-12 |efternamn=de Bolster |förnamn=M.W.G. |år=1997 |utgivare=International Union of Pure and Applied Chemistry |arkivurl=https://web.archive.org/web/20170121172848/http://www.chem.qmul.ac.uk/iupac/bioinorg/CD.html#33#33 |arkivdatum=2017-01-21 }}</ref>

Ett exempel på enzym som innehåller en kofaktor är [[karboanhydras]], som illustreras ovan med en zink-kofaktor inbunden som en del av dess aktiva centrum.<ref>{{tidskriftsref |författare=Fisher Z, Hernandez Prada JA, Tu C, Duda D, Yoshioka C, An H, Govindasamy L, Silverman DN and McKenna R.|år=2005|titel=Structural and kinetic characterization of active-site histidine as a proton shuttle in catalysis by human carbonic anhydrase II| tidskrift=Biochemistry|volym=44 |nummer=4|sid=1097–115|pmid=15667203|doi=10.1021/bi0480279}}</ref> Dessa hårt bundna molekyler återfinns just oftast i det aktiva centrumet och deltar i katalysen.<ref name=kofaktor/>

Enzymer som behöver en kofaktor kallas när den inte har bundit någon sådan för ''apoenzymer'' eller ''apoproteiner''. Ett apoenzym tillsammans med dess kofaktor(er) kallas ''holoenzym'' (den aktiva formen). De flesta kofaktorer är inte [[kovalent bindning|kovalent bundna]] till ett enzym utan ligger bara väldigt tätt intill. Det finns dock organiska prostetiska grupper som kan binda kovalent (exempelvis [[tiaminpyrofosfat]] i enzymet [[pyruvatdehydrogenas]]). Termen ''holoenzym'' kan också appliceras på enzymer som innehåller flera [[subenhet]]er, såsom [[Dna-polymeras|DNA-polymeras]]; här är holoenzymet det fullständiga komplexet innehållande alla subenheter som behövs för aktivitet.<ref name=kofaktor/><ref>{{webbref |url=http://chemistry.gsu.edu/Glactone/PDB/Proteins/Krebs/1pyd.html |titel=PDBs for Biochemistry |utgivare=Georgia State University |hämtdatum=2011-01-22 |arkivurl=https://web.archive.org/web/20110716103545/http://chemistry.gsu.edu/Glactone/PDB/Proteins/Krebs/1pyd.html |arkivdatum=2011-07-16 }}</ref>

=== Koenzymer ===
[[Fil:NADH-3D-vdW.png|miniatyr|stående|[[Kalottmodell]] av koenzymet NADH]]
Koenzymer är små organiska molekyler som kan transportera kemiska grupper från ett enzym till ett annat.<ref>{{bokref |författare=Wagner, Arthur L. |titel=Vitamins and Coenzymes |utgivare=Krieger Pub Co |utgivningsort=|år=1975 |isbn=0-88275-258-8 |språk=engelska}}</ref> Många koenzymer tillverkas utifrån [[vitaminer]], exempelvis [[FAD|FADH]] från [[riboflavin]] och [[tetrahydrofolat]] från [[folsyra]].<ref>{{bokref|titel=Molecular Biology of the Cell |författare=Alberts et al. |upplaga=5:e upplagan |år=2008 |utgivare=Garland Science |id={{ISBN|0-8153-4106-7}} |sid=166-177 samt tabell 3-2}}</ref>

Koenzymer återskapas vanligen kontinuerligt. På så sätt hålls deras koncentration på en jämn nivå i cellen. Detta kontinuerliga återskapande betyder att även små mängder koenzymer används mycket intensivt. Exempelvis förbrukar och återskapar kroppen ungefär sin egen vikt i [[adenosintrifosfat|ATP]] varje dag.<ref>{{tidskriftsref |författare=Törnroth-Horsefield S, Neutze R |titel=Opening and closing the metabolite gate |tidskrift=Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. |volym=105 |nummer=50 |sid=19565–6 |år=2008 |månad=December |pmid=19073922 |doi=10.1073/pnas.0810654106 |url=http://www.pnas.org/cgi/pmidlookup?view=long&pmid=19073922 |pmc=2604989}}</ref>

== Termodynamik ==
[[Fil:Carbonic anhydrase reaction in tissue_sv.svg|miniatyr|Energierna vid olika steg i en [[kemisk reaktion]]. Substraten behöver mycket energi för att nå [[övergångstillstånd|övergångsstadiet]] för att sedan övergå till produkter med lägre total energi. Enzymet stabiliserar övergångsstadiet och minskar på så vis energin som krävs för att kunna omvandla substraten till produkter.]]
{{fördjupning |Aktiveringsenergi|Termodynamisk jämvikt|Kemisk jämvikt}}

Enzymer kan koppla samman två eller fler reaktioner så att en termodynamiskt fördelaktig reaktion kan användas för att "driva" en termodynamiskt ofördelaktig. Till exempel används ofta hydrolys av [[Adenosintrifosfat|ATP]] till att driva andra kemiska reaktioner.<ref name=Nicholls>{{bokref|författare=Ferguson, S. J.; Nicholls, David; Ferguson, Stuart |titel=Bioenergetics 3 |utgivare=Academic |utgivningsort=San Diego |år=2002 |isbn=0-12-518121-3 |upplaga=3:e upplagan |språk=engelska}}</ref>

Enzymer påverkar inte jämvikten i sig, utan bara med vilken hastighet den uppnås. Vanligtvis går en reaktion i samma riktning i närvaro av ett enzym som i dess frånvaro men snabbare. Dock kan substrat ibland bilda flera olika produkter, och närvaro av enzym styr då vilken produkt som bildas. Enzymer, exempelvis [[karboanhydras]], katalyserar reaktioner lika mycket i båda reaktionsriktningar. Vilken som kommer att dominera beror på koncentrationerna av substrat och produkt.

: <math>\mathrm{CO_2 + H_2O \xrightarrow{Karboanhydras}
H_2CO_3}</math> (i [[vävnad]]er; hög CO<sub>2</sub> koncentration)
: <math>\mathrm{H_2CO_3 \xrightarrow{Karboanhydras}
CO_2 + H_2O}</math> (i [[lunga|lungor]]; låg CO<sub>2</sub> koncentration)

Om en jämvikt förskjuts mycket i en riktning, alltså i en kraftigt [[exergon reaktion]], är reaktionen ''i princip'' irreversibel. Under dessa förhållanden kommer enzymer främst katalysera reaktionen i den termodynamiskt fördelaktiga riktningen.

== Biologisk funktion ==

Enzymer har en mängd olika funktioner inuti levande organismer. De är oumbärliga för [[signaltransduktion]] och reglering av olika processer i [[cell]]en, ofta via [[kinas]]er och [[fosfatas]]er vilka sätter på och tar av [[fosfatgrupp]]er.<ref>{{tidskriftsref |författare=Hunter T.|år=1995|titel=Protein kinases and phosphatases: the yin and yang of protein phosphorylation and signaling|tidskrift=Cell.|volym=80 |nummer=2|sid=225–36|pmid=7834742|doi=10.1016/0092-8674(95)90405-0}}</ref>

Vissa enzym kan generera rörelse. Musklernas [[myosin]] hydrolyserar [[Adenosintrifosfat|ATP]] för att generera [[muskelkontraktion]], och enzymer i [[cellskelettet]] transporterar molekyler i cellen.<ref>{{tidskriftsref |författare=Berg JS, Powell BC, Cheney RE |titel=A millennial myosin census |tidskrift=Mol. Biol. Cell |volym=12 |nummer=4 |sid=780–94 |datum=1 April 2001 |pmid=11294886 |pmc=32266 |url=http://www.molbiolcell.org/cgi/content/full/12/4/780}}</ref>

[[ATPas]]er är en klass enzymer som katalyserar klyvning av ATP. ATPaser i [[cellmembran]]et fungerar som [[jonpump]]ar involverade i [[aktiv transport]], då joner pumpas mot [[koncentrationsgradient]]en.

Mer ovanliga funktioner med enzymer inblandade är hur enzymet [[luciferas]] genererar ljus i [[lysmaskar]].<ref>{{tidskriftsref |författare=Meighen EA |titel=Molecular biology of bacterial bioluminescence |tidskrift=Microbiol. Rev. |volym=55 |nummer=1 |sid=123–42 |datum=1 Mars 1991 |pmid=2030669 |pmc=372803 |url=http://mmbr.asm.org/cgi/reprint/55/1/123?view=long&pmid=2030669}}</ref>

[[Virus]] kan innehålla enzymer för att kunna utföra vissa uppgifter, såsom [[integras|HIV-integras]] och [[omvänt transkriptas]] för att kunna infektera värdceller. [[Influensa]]-viruset innehåller [[neuraminidas]] för att viruset ska kunna sättas fritt från cellerna.

[[Fil:Glykolysen.svg|miniatyr|Glykolytiska enzymer och deras funktion i den viktiga [[glykolys]]en.]]
Enzymer är mycket viktiga i djurs [[matspjälkningssystemet|matspjälkningssystem]]. Enzymer så som [[amylas]]er och [[proteas]]er bryter ner större molekyler ([[stärkelse]] och [[protein]] respektive) så att de kan absorberas i tarmarna. Stärkelsemolekylerna hydrolyseras exempelvis till de mindre molekylerna [[maltos]] och till slut [[glukos]], som kan absorberas. Olika enzymer bryter ner olika molekyler. Hos [[idisslare]] som enbart lever på växtdelar producerar mikroorganismer i tarmen enzymet [[cellulas]] för att möjliggöra nedbrytning av cellulosan i växternas [[cellvägg]]ar.<ref>{{Tidningsref |författare = Mackie RI, White BA|titel = Recent advances in rumen microbial ecology and metabolism: potential impact on nutrient output|tidning = J. Dairy Sci.|volym = 73|nummer = 10|sidor = 2971–95|datum = 1 October 1990|pmid = 2178174|url = http://jds.fass.org/cgi/reprint/73/10/2971|doi = 10.3168/jds.S0022-0302(90)78986-2}}</ref>

Flera enzymer kan arbeta tillsammans i en specifik ordning, vilket skapar [[metabol reaktionsväg|metabola reaktionsvägar]]. I en sådan reagerar ett enzym med produkten av ett annat enzym. Efter att enzymet utfört den katalytiska reaktionen går produkten sedan åter vidare till ett annat enzym. Ibland kan fler än ett enzym katalysera samma reaktion parallellt, något som kan ge upphov en komplex reglering där till exempel det ena enzymet kan tillhandahålla en konstant låg aktivitet och ett annat inducerbart enzym en mycket högre aktivitet.

Utan enzymer skulle metabolismen varken fungera på samma sätt eller vara tillräckligt snabb för att tillgodose cellens behov. Den centrala processen [[glykolys]]en skulle exempelvis aldrig kunna existera utan enzymer. Ett exempel på detta kan hittas i glykolysens första steg, där glukos reagerar direkt med ATP. Denna reaktion leder till att dess kol blir [[fosforylering|fosforylerade]]. Saknas enzymer sker dock denna reaktion så långsamt att den blir obetydlig. När [[hexokinas]] tillsätts fortsätter reaktionerna ske lika långsamt, med undantag för fosforyleringen av kol 6 som påskyndas och istället sker mycket snabbt. Om lösningen undersöks efter en liten stund finner man att [[glukos-6-fosfat]] är den enda reaktionsprodukten som hittas i nämnvärd mängd.

== Namngivning och klassificering ==
Enzymers namn brukar sluta på '''''-as'''''. Oftast har de fått namn från det substrat eller den kemiska reaktion det katalyserar, exempelvis [[laktas]] som bryter ner mjölksockret [[laktos]], [[alkoholdehydrogenas]] som bryter ner [[alkohol]] i levern och [[Dna-polymeras|DNA-polymeras]].

Eftersom enzymen har namn efter vad de gör och det kan finnas flera olika enzymer som katalyserar samma reaktion, finns det ibland flera enzymer med samma namn. Dessa kallas [[isoenzym]]er. De har inte samma aminosyrasekvens och kan särskiljas genom till exempel det [[pH]]-värde den har störst aktivitet vid, [[Kinetik (kemi)|kinetiska egenskaper]] eller genom [[immunokemi]]ska metoder. Det förekommer att ett och samma enzym kan utföra katalys av en reaktion under fysiologiska förhållande och en annan under artificiella. Enzymet får då två namn, uppkallat efter vardera funktionen. Exempel på detta är [[glukosisomeras]], som används industriellt för att omvandla [[glukos]] till sötningsmedlet [[fruktos]]. Under fysiologiska förhållanden är samma enzym ett [[xylosisomeras]].

[[International Union of Biochemistry and Molecular Biology]] (IUBMB) har utvecklat en [[nomenklatur]] för enzymer, '''[[EC-nummer]]''', där varje enzym beskrivs med en sekvens på fyra siffror föregångna av "EC". Det första numret är en grovklassificering beroende på vad enzymet gör.

Första klassificeringen är som följande:
* EC 1 ''[[Oxidoreduktaser]]'': katalyserar [[redox|oxidations- och reduktionsreaktioner]]
* EC 2 ''[[Transferaser]]'': överför [[funktionell grupp|funktionella grupper]] (exempelvis metyl- eller fosfatgrupper)
* EC 3 ''[[Hydrolaser]]'': katalyserar [[hydrolys]] av olika kemiska bindningar
* EC 4 ''[[Lyaser]]'': klyver olika kemiska bindningar på andra sätt än hydrolys och oxidation
* EC 5 ''[[Isomeras]]er'': katalyserar [[isomeri]]ska ändringar inom en molekyl
* EC 6 ''[[Ligas]]er'': katalyserar bildning av [[kovalent bindning|kovalenta bindningar]] mellan två molekyler
* EC 7 ''[[Translokaser]]'': transporterar molekyler genom cellmembran

Utöver detta klassificeras enzymen in i underklasser.

Vissa webbservrar, såsom [http://www.csbio.sjtu.edu.cn/bioinf/EzyPred/ EzyPred]<ref>{{tidskriftsref| författare=Shen H. B., Chou K. C. |år=2007 |titel=EzyPred: A top-down approach for predicting enzyme functional classes and subclasses. |tidskrift=Biochem Biophys Res Comm |volym=364 |sid=53-59. |språk=engelska}}</ref> och andra verktyg inom [[bioinformatik]] har utvecklats för att förutsäga vilken huvudklass<ref>{{tidskriftsref |författare=Qiu J. D., Huang J. H., Shi S. P., Liang R. P. |år=2010 |titel=Using the Concept of Chou's Pseudo Amino Acid Composition to Predict Enzyme Family Classes: An Approach with Support Vector Machine Based on Discrete Wavelet Transform. |tidskrift=Protein & Peptide Letters |nummer=17 |sid=715-712}}</ref> och underklass<ref>{{tidskriftsref | doi =10.1016/j.jtbi.2007.06.001 | författare =Zhou, X. B., Chen, C., Li, Z. C. & Zou, X. Y. | år =2007 | titel =Using Chou's amphiphilic pseudo-amino acid composition and support vector machine for prediction of enzyme subfamily classes |tidskrift =Journal of Theoretical Biology |volym =248 | nummer=3| sid =546–551 | pmid =17628605}}</ref><ref>{{tidskriftsref |författare=Chou K. C. |år=2005 |titel=Using amphiphilic pseudo amino acid composition to predict enzyme subfamily classes. |tidskrift=Bioinformatics |volym=21 |sid=10-19}}</ref> ett enzym tillhör bara genom att analysera dess [[proteinsekvens]].

== Industriell tillämpning ==
Enzymer används i den [[kemisk industri|kemiska industrin]] och i andra industriella tillämpningar. Den industriella användningen av enzymer begränsas dock av enzymets höga specificitet gällande substrat och av att de inte alltid fungerar vid andra betingelser än fysiologiska (exempelvis i [[organiskt lösningsmedel|organiska lösningsmedel]] eller vid höga temperaturer). Inom fältet [[proteinteknik]] görs försök att skapa nya enzymer med önskade egenskaper.<ref>{{tidskriftsref|författare=Renugopalakrishnan V, Garduno-Juarez R, Narasimhan G, Verma CS, Wei X, Li P.|år=2005|titel=Rational design of thermally stable proteins: relevance to bionanotechnology|tidskrift=J Nanosci Nanotechnol.|volym=5|nummer=11|sid=1759–1767|pmid=16433409|doi=10.1166/jnn.2005.441}}</ref><ref>{{tidskriftsref|författare=Hult K, Berglund P.|år=2003|titel=Engineered enzymes for improved organic synthesis|tidskrift=Curr Opin Biotechnol.|volym=14|nummer=4|sid=395–400|pmid=12943848|doi=10.1016/S0958-1669(03)00095-8}}</ref> Dessa ansträngningar har börjat bära frukt. Några enzymer har designats från grunden för att katalysera reaktioner som inte sker i naturen.<ref>{{tidskriftsref |författare=Jiang L, Althoff EA, Clemente FR |titel=De novo computational design of retro-aldol enzymes |tidskrift=Science (journal) |volym=319 |nummer=5868 |sid=1387–91 |år=2008 |månad=March |pmid=18323453 |doi=10.1126/science.1152692 |last12=Houk |first12=KN |last13=Stoddard |first13=BL |last14=Baker |first14=D}}</ref>

{| class="wikitable"
|- style="text-align:center;"
|- bgcolor="#a0e0a0"
| style="width:24%; "|'''Applikation'''
| style="width:38%; "|'''Enzymer som används'''
| style="width:38%; "|'''Användning'''
|-
| style="border-top:solid 3px #aaa;" rowspan="2"| '''[[Livsmedelsindustri]]n''' [[Fil:Amylose.svg|thumb|center|180px|Amylaser katalyserar spjälkning av stärkelse till enkla sockerarter.]]

| style="border-top:solid 3px #aaa;"|[[Amylas]]er från [[svampar]] och växter.
| style="border-top:solid 3px #aaa;"|Produktion av sockerarter från [[stärkelse]], exempelvis tillverkning av [[glukossirap]].<ref>{{tidskriftsref|författare=Guzmán-Maldonado H, Paredes-López O |titel=Amylolytic enzymes and products derived from starch: a review |tidskrift=Critical reviews in food science and nutrition |volym=35 |nummer=5 |sid=373–403 |år=1995 |månad=September |pmid=8573280 |doi=10.1080/10408399509527706}}</ref>

I bakning, katalyserar nedbrytningen av stärkelse i [[mjöl]] till socker.

[[Jäsning]] av socker med jäst bildar koldioxid som reser degen.
|-
| [[Proteas]]er
| Kextillverkare använder dem för att minska proteinhalten i mjölet.
|-
| style="border-top:solid 3px #aaa;"|'''[[Barnmat]]''' [[Fil:Baby_eating_baby_food.jpg|thumb|center|180px|Barnmat kan prepareras för att underlätta matsmältningen.]]
| style="border-top:solid 3px #aaa;"|[[Trypsin]]
| style="border-top:solid 3px #aaa;"|För att för-spjälka vissa proteiner i barnmat.
|-
| style="border-top:solid 3px #aaa;" rowspan="6"| '''[[Ölbryggning]]''' [[Fil:Sjb whiskey malt.jpg|thumb|center|180px|Groende [[korn]] som ska bli malt.]]
| style="border-top:solid 3px #aaa;"| Enzymer från [[korn]] frisätts under mäskfasen vid ölproduktion.
| style="border-top:solid 3px #aaa;"| Bryter ner stärkelse och proteiner och bildar enkla [[sockerart]]er, [[aminosyra|aminosyror]] och [[peptid]]er som används av jäst för jäsning.
|-
| Industriellt producerade korn-enzymer
| Vanliga i bryggprocesser som ersättning för de naturliga enzymerna i korn.
|-
| Amylaser, glukanaser, proteaser
| Delar polysackarider och proteiner i [[malt]]en.
|-
| [[Amylas|γ-Amylase]] and pullulanaser
| Låg-kalori-öl och justering av jäsförmåga.
|-
| Proteaser
| Motverka grumlighet vid lagring av öl.
|-
| Acetolaktatdekarboxylas
| Förbättrar jäsningens effektivitet genom att minska bildandet av [[diacetyl]].<ref>{{tidskriftsref|författare=Dulieu C, Moll M, Boudrant J, Poncelet D |titel=Improved performances and control of beer fermentation using encapsulated alpha-acetolactate decarboxylase and modeling |tidskrift=Biotechnology progress |volym=16 |nummer=6 |sid=958–65 |år=2000 |pmid=11101321 |doi=10.1021/bp000128k}}</ref>
|-
| style="border-top:solid 3px #aaa;"| '''[[Juice]]r''' [[Fil:Orange_juice_1_edit1.jpg|thumb|center|180px|Juicen kan bli klarare med hjälp av enzymtillsatser.]]
| style="border-top:solid 3px #aaa;"| [[Cellulas]]er, [[pektinas]]er
| style="border-top:solid 3px #aaa;"| Gör juicer klarare.
|-
| style="border-top:solid 3px #aaa;" rowspan="3"| '''[[Mejeriprodukt]]er''' [[Fil:Roquefort cheese.jpg|thumb|center|180px|Roquefortost]]
| style="border-top:solid 3px #aaa;"|[[Rennin]], utvunnet från unga djur såsom kalv och lamm.
| style="border-top:solid 3px #aaa;"|Tillverkning av ost, används för att [[hydrolys]]era proteiner.
|-
| [[Lipas]]er
| Används vid produktionen av exempelvis [[Roquefortost]] för att få [[mögelost|blåmögelosten]] att mogna bättre.
|-
| [[Laktas]]er
| Bryter ner [[laktos]] till [[glukos]] och [[galaktos]].
|-
| style="border-top:solid 3px #aaa;"| '''[[Mörning]]''' [[Fil:Meat-Tenderizer.jpg|thumb|center|180px|Bilder visar ett redskap för att möra kött. Ett annat sätt att få mörare kött är att i industrin tillsätta papain som bryter ner köttets proteiner.]]
| style="border-top:solid 3px #aaa;"| [[Papain]]
| style="border-top:solid 3px #aaa;"| För att möra kött genom att bryta ner proteiner.
|-
| style="border-top:solid 3px #aaa;" rowspan="2"| '''[[Stärkelse]]industrin'''[[Fil:Amylose2.svg|thumb|center|180px|Stärkelse består av kedjor av glukos som antingen är raka eller grenade. Många glukos i rak rad bildar stärkelsemolekylen [[amylos]], som visas på bilden.]]
| style="border-top:solid 3px #aaa;"| Amylaser, amyloglukosidaser och glukoamylaser
| style="border-top:solid 3px #aaa;"|Omvandlar [[stärkelse]] till glukos och olika [[invertsocker]].
|-
| Xylosisomeras
| Omvandlar glukos till [[fruktos]] vid produktion av [[isoglukos]]er från stärkelsematerial. Dessa isoglukoser är bättre sötningsmedel och lägre kaloriantal än sukroser med samma sötma.
|-
| style="border-top:solid 3px #aaa;"|'''[[Massa- och pappersindustri]]'''[[Fil:InternationalPaper6413.jpg|180px|thumb|center|Ett pappersbruk i [[South Carolina]], USA.]]
| style="border-top:solid 3px #aaa;"|Amylaser, [[xylanas]]er, cellulaser och [[ligninas]]er
| style="border-top:solid 3px #aaa;"|Bryter ner stärkelse för att minska dess [[viskositet]] och hjälper på så vis [[sizing]] och täckande av pappret.
|-
| style="border-top:solid 3px #aaa;" rowspan="2"|'''[[Biobränsle]]n'''[[Fil:Cellulose-Ibeta-from-xtal-2002-3D-balls.png|180px|thumb|center|En [[cellulosa]]molekyl i 3D.]]
| style="border-top:solid 3px #aaa;"|Cellulaser
| style="border-top:solid 3px #aaa;"|Används för att bryta ner [[cellulosa]] till olika sockerarter som sedan kan fermenteras.
|-
| Ligninaser
| För att kunna använda restprodukter av [[lignin]].
|-
| style="border-top:solid 3px #aaa;" rowspan="4"| '''Biologiska [[lösningsmedel]]''' [[Fil:Wasmiddel01.jpg|180px|thumb|center|Enzymer används i tvättmedel för att ta bort fläckar från kläder.]]
| style="border-top:solid 3px #aaa;"|Främst proteaser producerade [[extracellulär]]t av [[bakterie]]r.
| style="border-top:solid 3px #aaa;"|Används i lösningar för borttagande av proteinfläckar på kläder.
|-
| Amylaser
| Används i bland annat [[diskmedel]] för att ta bort fläckar baserade på stärkelse.
|-
| Lipaser
| Används för att underlätta borttagande av fett- och oljefläckar.
|-
| Cellulaser
| Används i [[sköljmedel]].
|-
| style="border-top:solid 3px #aaa;"|'''[[Linsvätska]]''' [[Fil:Contactlenzen_Confortissimo.JPG|180px|thumb|center|Linsvätska används för att rengöra linser och på så vis undvika infektioner.]]
| style="border-top:solid 3px #aaa;"|Proteaser
| style="border-top:solid 3px #aaa;"|Borttagande av proteiner från kontaktlinser för att förhindra infektioner.
|-
| style="border-top:solid 3px #aaa;"|'''[[Gummi]]industrin''' 
| style="border-top:solid 3px #aaa;"|[[Katalas]]
| style="border-top:solid 3px #aaa;"|För att generera [[syre]] från [[peroxid]] för att omvandla [[latex]] till gummi.
|-
| style="border-top:solid 3px #aaa;"|'''[[Fotografi]]''' [[Fil:Film_strip.jpg|180px|thumb|center|Silver kan återanvändas från fotografisk film.]]
| style="border-top:solid 3px #aaa;"|Proteaser
| style="border-top:solid 3px #aaa;"|Löser upp [[gelatin]] från [[fotografisk film|film]] för att kunna återanvända dess innehåll av [[silver]].
|-
| style="border-top:solid 3px #aaa;"|'''[[Molekylärbiologi]]''' [[Fil:DNA123 rotated.png|180px|thumb|center|Del av [[DNA|DNA-spiralen]].]]
| style="border-top:solid 3px #aaa;"|[[Restriktionsenzym]]er, [[DNA-ligas]] och [[polymeraser]] med flera.
| style="border-top:solid 3px #aaa;"|Används för att manipulera DNA inom [[genteknik]], något som är viktigt inom bland annat [[farmakologi]], [[jordbruk]], [[kriminalteknik]] och [[Medicin (vetenskap)|medicin]]. Enzymerna är essentiella för tekniker såsom [[restriktionsenzym|restriktionsklyvning]] och [[PCR]].
|}

== Se även ==
* [[Ribozym]]
* [[Proteomik]]
* [[Proteinteknik]]
* [[Livets uppkomst#Eigen|Livets uppkomst]]

== Referenser ==
{{enwp|url=http://en.wikipedia.org/w/index.php?title=Enzyme&oldid=396061673 |artikel=Enzyme}}

=== Källnoter ===
<references/>

=== Engelska originalcitat ===
<references group=en />

== Externa länkar ==
*{{Commonscat|Enzymes}}
*[http://www.ebi.ac.uk/thornton-srv/databases/enzymes/ ''Enzyme Structures Database''], en databas som ger tillgång till samtliga 3D-strukturer i [[Protein Data Bank|Protein Data Bank (PDB)]].
*[http://metacyc.org/ ''MetaCyc''], en databas med över 1670 metabola reaktionsvägar från fler än 2100 organismer.
*[https://web.archive.org/web/20150506193454/http://www.brenda-enzymes.org/ ''Brenda''], en databas med bred information kring enzymer.
*[http://expasy.org/enzyme/ ''ExPASy ENZYME''], en sökverktyg främst i [[Swiss-prot]], men länkar även andra databaser och annan litteratur.
*[http://www.chem.qmul.ac.uk/iubmb/enzyme/ ''IUBMB''], International Union of Biochemistry and Molecular Biology tillhandahåller en rekommenderad nomenklatur och klassificering av enzymer.

{{Orgkemiaffix}}{{Enzymer}}{{auktoritetsdata}}

{{Bra}}

[[Kategori:Enzymer| ]]
[[Kategori:Wikipedia:Basartiklar]]
[[Kategori:Metabolism]]